Химические компоненты клетки
Белки
"Жизнь есть способ существования белковых тел, существенным моментом которого является постоянный обмен веществ с окружающей их внешней природой, причём с прекращением этого обмена веществ прекращается и жизнь, что приводит к разложению белка," -
Ф.Энгельс
Белки являются одними из важнейших химических компонентов клетки. Они участвуют в построении ее органоидов, запускают химические реакции, а также служат источником энергии для всех внутренних процессов.
План урока
- Основные термины "белки", "аминокислоты"
- Функции белков
- Строение белков
Белки - сложные (полимерные) молекулы, мономерами которых являются аминокислоты.
Аминокислоты - мономеры, составляющие любой белок.
Аминокислоты имеют структурную формулу NH2-CH(R)-COOH, где
R - радикал.
На схеме справа показано строение молекулы аминокислоты аланина. Серым цветом обозначены атомы углерода (С), синим -кислорода (О), зелёным - азота (N), жёлтым - водорода (Н).
Аминокислоты имеют структурную формулу NH2-CH(R)-COOH, где
R - радикал.
На схеме справа показано строение молекулы аминокислоты аланина. Серым цветом обозначены атомы углерода (С), синим -кислорода (О), зелёным - азота (N), жёлтым - водорода (Н).
Молекулы аминокислот полярны, то есть имеют полюса, на которых концентрируется положительный или отрицательный заряд.
-СООН - карбоксильная группа. При отсоединении иона водорода (Н+) от карбоксильной группы (-СООН) эта часть аминокислоты становится заряженной отрицательно (-СОО-).
-NH2 - аминогруппа. Она способна концентрировать на себе положительный заряд за счет присоединения иона водорода (-NH3+).
Таким образом, с одной стороны молекула аминокислоты становится заряжена положительно (-NH3+), с другой - отрицательно (-СОО-). Благодаря тому, что противоположные полюса молекул притягиваются, аминокислоты могут собираться в цепи, образуя между собой пептидные связи
-СООН - карбоксильная группа. При отсоединении иона водорода (Н+) от карбоксильной группы (-СООН) эта часть аминокислоты становится заряженной отрицательно (-СОО-).
-NH2 - аминогруппа. Она способна концентрировать на себе положительный заряд за счет присоединения иона водорода (-NH3+).
Таким образом, с одной стороны молекула аминокислоты становится заряжена положительно (-NH3+), с другой - отрицательно (-СОО-). Благодаря тому, что противоположные полюса молекул притягиваются, аминокислоты могут собираться в цепи, образуя между собой пептидные связи
На данной схеме прямо по центру мы видим пептидную связь. Она образуется между атомом азота одной аминокислоты и атомом углерода из карбоксильной группы другой аминокислоты. При этом происходит отсоединение молекулы воды.
Низкомолекулярные соединения клетки, построенные из аминокислот, называют пептидами. В последовательность пептида входит несколько аминокислот: от двух до десятков.
Белки способны образовывать и более сложные структуры, в которые входят несколько сотен и тысяч аминокислот. Давайте рассмотрим подробнее структуры белков.
Белки способны образовывать и более сложные структуры, в которые входят несколько сотен и тысяч аминокислот. Давайте рассмотрим подробнее структуры белков.
Первичная структура белка представляет из себя последовательность аминокислот, соединенных между собой пептидными связями. Такая цепь может быть достаточно длинной и содержать несколько сотен аминокислот. Это линейная структура (то есть аминокислоты соединены, словно бусины в одну линию). Первичную структуру также называют аминокислотная последовательность.
Именно белки, имеющие первичную структуру называют пептидами.
Именно белки, имеющие первичную структуру называют пептидами.
Первичная структура белка - аминокислотная последовательность
"Звездочками" на схеме обозначены отдельные аминокислоты, сплошной линией - пептидные связи между ними.
Когда аминокислот в цепи становится достаточно много, молекулы белка могут формировать вторичные структуры. Между аминокислотами в разных частях молекулы образуются водородные связи. Благодаря таким связям молекула белка поддерживает структуру «пружины» (спирали). Поэтому вторичную структуру белка называют α-спираль. Однако не всегда молекула закручивается в спираль. У некоторых бактерий молекула белка не закручивается, а складывается в «гармошку», образуя β-слои.
Вторичная структура белка - α-спираль.
Линии, обозначенные штрихом показывают водородные связи между аминокислотами во вторичной структуре
Несколько вторичных структур могут соединиться в более сложную - третичную структуру. Обычно она представлена глобулой ("клубком"). Некоторые белки в качестве третичной структуры образуют фибриллы - длинные нити ("канаты"). Чаще всего фибриллярная структура характерна для двигательных белков: тубулина, актина и миозина.
Несколько глобул способны формировать наивысшую по сложности четвертичную структуру белка.
Несколько глобул способны формировать наивысшую по сложности четвертичную структуру белка.
Третичная структура белка - глобула.
Рассмотрим основные функции белков:
1. Строительная (например, белки в соединительной ткани человека: коллаген, эластин, кератин и т.д.)
2. Энергетическая (при расщеплении 1 г белка образуется 17,6 кДЖ энергии = 4 ккал)
3. Транспортная (белки, транспортирующие кислород: гемоглобин, миоглобин)
4. Защитная (антитела, тромбин)
5. Ферментативная/ каталитическая (трипсин). Белки ускоряют химические реакции в клетке. Данная функция характерная только для белков.
6. Регуляторная/ гормональная – гормоны, имеющие белковую природу: тиреоидные, мелатонин, инсулин, статины, либерины, окситоцин
7. Двигательная/ сократительная (мышечные волокна состоят из актина и миозина; динеин и кинезин - белки, являющиеся переносчиками веществ внутри клетки)
8. Запасающая (альбумин - яичный белок)
9. Токсины (яды змей состоят из пептидов)
Автор текста и иллюстраций: Шелепова Виктория
© Авторские материалы. Все права защищены.
e-mail: vishelepova@gmail.com
